ГЛУТАТИОН (Lhttp://www.pora.ru/image/encyclopedia/7/9/4/5794.jpegглутамил-L-цистеинилглицин, GSH), мол. м. 263,1; бесцв. кристаллы; т. пл. 190°С (с разл.); раств. в воде, не раств. в этаноле и эфире. При кипячении в воде образует пирролидонкарбоновую к-ту и цистеинилглицин, при взаимод. с нитррпруссидом натрия в щелочной среде дает красную окраску. Под действием мягких окислителей (напр., иода) легко окисляется в дисульфид, что используют для количеств. определения Г. (окислит.-восстановит. потенциал пары Г./дисульфид —0,24 В при рН 7).
http://www.pora.ru/image/encyclopedia/7/9/5/5795.jpeg

Специфич. метод определения Г. основан на его способности активировать превращ. метилглиоксаля в молочную к-ту под действием фермента глиоксалазы.

Г. найден у животных, растений, микроорганизмов. Его внутриклеточная концентрация составляет 0,5-10 мМ, что существенно выше концентрации своб. цистеина. Биол. ф-ции Г.: защищает SH-группы ферментов и др. белков от окисления; восстанавливает Н2О2 и др. пероксиды; связывает своб. радикалы; участвует в тиол-дисульфидном обмене и в обезвреживании мн. чужеродных для организма соед. (см. Глутатионтрансферазы); восстанавливает рибонуклеотиды в дезоксирибонуклеотиды; переносит аминокислоты через мембрану клеток (см.http://www.pora.ru/image/encyclopedia/7/9/6/5796.jpegГ лутамилтрансфераза); является кофактором ряда ферментов, напр. глиоксалазы и формальдегиддегидрогеназы.

Лит.: Торчинский Ю. М., Сера в белках. М., 1977; Meister A., Tate S.S., "Annual Review of Biochemistry", 1976, v. 45, p. 559-604; Holmgren A., "The Journal of Biological Chemistry*. 1979, v. 254, № 9, p. 3664-78; Meister A., "Trends in Biochemical Science", 1981, v. 6, № 9, p. 231-34. Ю.М. Торчинский.


©2005-2018 Все права защищены.