ГЛИКОГЕН (от греч. glykys-сладкий и греч. -genes-рождающий, рожденный) (С6Н10О5)„, разветвленный полисахарид, молекулы к-рого построены из остатковhttp://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/4/7/5647.jpeg-D-глюкопиранозы со связями 1 -> 4 в линейных участках и 1->6 в разветвлениях (ф-лу участка молекулы Г. см. в ст. Гликозилтрансферазы). Точки ветвления во внутр. участках молекулы расположены через 3-4 остатка моносахарида, хотя в среднем одно разветвление приходится на 10-12 глюкозильных остатков.

Г.-аморфный продукт; мол. м. 106-109,http://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/4/8/5648.jpeg + 196° (вода); хорошо раств. в воде (р-ры опалесцируют), из к-рой осаждается спиртом или (NH4)2SO4; раств. также в ДМСО; характеристич. вязкость 6,5-14,3 мл/г. К-тами гидролизуется, причем вначале образуются декстрины, а в конце р-ции - глюкоза. К действию конц. р-ров щелочей довольно устойчив. Водные р-ры Г. окрашиваются иодом (http://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/4/9/5649.jpeg 410-490 нм), что используется для качеств. обнаружения полисахарида. Образует комплексы со мн. белками, напр. с альбумином и конканавалином А.

Г. содержится во всех тканях животных и человека и представляет собой резервное в-во (в растениях такие ф-ции выполняет крахмал), легко расщепляющееся под действием ряда ферментов до глюкозы. Обнаружен также в нек-рых бактериях, грибах и зернах растений. У человека Наиб. богаты Г. печень (2-6% от массы сырой ткани) и мышцы (до 2%). В тканях животных Г. присутствует в виде частиц, наз. гликогеносомами. Наиб. крупные из них, т.н.http://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/5/0/5650.jpeg-частицы (диам. 100-200 нм), собраны изhttp://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/5/1/5651.jpeg-частиц (диам. 30-40 нм). Встречаются также еще более мелкиеhttp://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/5/2/5652.jpeg частицы (3-20 нм).

Биосинтез Г. осуществляется с помощью ферментов гликозилтрансфераз. Исходным в-вом для синтеза может служить молекула олигосахарида, состоящая из остатков глюкозы, или белок, глюкозилированный в результате переноса на него остатка глюкозы с уридиндифосфатглюкозы. Г. расщепляется с помощью фермента фосфорилазы, переносящей остаток глюкозы на фосфорную к-ту с образованиемhttp://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/5/3/5653.jpeg -D-глюкозо-!-фосфата, и разл. гидролаз (напр.,http://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/5/4/5654.jpeg-глюкозидазы), катализирующих гидролиз связей 1 -> 4 и 1 -> 6. Распад и синтез Г. регулируется гормонами надпочечников и поджелудочной железы, напр. инсулином и адреналином.

Г. экстрагируют из тканей 60%-ным кипящим водным р-ром КОН, холодным р-ром трихлоруксусной к-ты или смесью фенола и воды с послед. осаждением этанолом; при этом Г. частично разлагается. Нативный Г. выделяют экстракцией водой на холоду в присут. солей Hg.

Нарушение обмена Г. приводит к заболеваниям (гликогенозам), связанным с накоплением его в больших кол-вах в организме (гл. обр. в печени и сердце) или образованием молекул с отклонениями в строении.

Лит.: Степаненко Б.Н., Боброва Л.Н., "Успехи биол. химии", 1976, т. 15, с. 195-207; Розенфельд Е. Л., Попова И. А., Гликогеновая болезнь, М., 1979; Geddes R., Harvey G. D., Wills P. R., "Biochem. J.", 1977, v. 163, № 2, p. 201-09. M.E. Преображенская.

О-ГЛИКОЗИД-ГИДРОЛАЗЫ (гликозидазы, карбогидразы), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз О-гликозидных связей в гликозидах, олиго- и полисахаридах, гликолипидах, гликопротеинах и др. гликоконъюгатах. Г. катализируют также обратные р-ции. Эти ферменты абсолютно специфичны к конфигурации как расщепляемой, так и синтезируемой гликозидной связи. Нек-рые типы Г. катализируют перенос остатка углевода от гликозида, олиго- или полисахарида к соед., содержащему группу ОН (трансгликозилирование).

По механизму действия различают след. осн. типы Г.: гликозидазы, или экзогликозидазы; эндогликаназы, или эндополисахаридазы; экзогликаназы, или экзополисахаридазы. Первые отщепляют от олигомерных субстратов концевые невосстанавливающие остатки моносахаридов. Для нек-рых из них доказан механизм, включающий промежут. образование соединения, в к-ром фермент и остаток углевода соединены ковалентной связью. Эндогликаназы (напр., лизоиим,http://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/5/5/5655.jpeg-амилаза)расщепляют в полисахаридах гликозидную связь, удаленную от невосстанавливающего или восстанавливающего концов молекулы. Как гликозидазы, так и эндогликаназы расщепляют гликозидную связь с сохранением конфигурации аномерного атома углерода (C1 в циклич. форме моносахарида) и обладают трансгликозилирующей активностью. Экзогликаиазы (напр.,http://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/5/6/5656.jpeg-амилаза) отщепляют от невосстанавливающего конца полисахарида моно- или олигосахаридные остатки с обращением их аномерной конфигурации и не обладают трансгликозилирующей активностью. Известны также эндогликозидазы, катализирующие отщепление олигосахаридных остатков от углеводных цепей гликопротеинов. Ниже представлен пример расщепления углевода под действиемhttp://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/5/7/5657.jpeg иhttp://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/5/8/5658.jpegамилаз (соотв. I и И):
http://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/5/9/5659.jpeg

Г. обнаружены в вирусах и фагах, микроорганизмах, грибах, растениях, в клетках и тканях животных. Их главная ф-ция - участие в катаболизме сложных углеводов; они играют также важную роль в их биосинтезе (напр., крахмала, углеводных цепей гликопротеинов). Липидозы и др. болезни накопления обусловлены наследств. недостатком определенных Г.

Используют Г. как реагенты в исследованиях сложных углеводов, как лек. ср-ва (напр., гиалуронидаза - для размягчения рубцов), в кач-ве бактерицидного ср-ва при консервировании продуктов питания (лизоцим), при облагораживании продуктов питания (напр., пектиназы), при "осахаривании" крахмала (амилазы). Представляет практич. интерес проблема переработки отходов пром-сти и с. х-ва, содержащих целлюлозу, в глюкозу с помощью ферментов целлюлазного комплекса, относящихся к Г.

Лит.: Хорлин А. Я., в кн.: Структура и функции активных центров ферментов, М., 1974, с. 39-69; Видершайн Г.Я., Биохимические основы гликозидозов, М., 198(Х А. Я. Хорлин.


©2005-2018 Все права защищены.